21.05.2010 | 00:00:00 | ID: 5749 | Ressort: Ernährung | Fleisch & Wurst

Einsatz von Enzymen bei der Herstellung von "Klebefleisch"

Wien (agrar-PR) - Wird Fleisch zu Rohschinken verarbeitet, dürfen Konsumenten/-innen davon ausgehen, dass für die Herstellung nur ein einzelnes, natürlich gewachsenes Stück Muskelfleisch verwendet wurde. So schreibt es das österreichische Lebensmittelbuch vor. Dieses muss jedoch von den Teilen des Tierkörpers stammen, die für Schinken eingesetzt werden (beim Schwein vom Schlögel). Ein Zusammenkleben von einzelnen Fleischteilen zu einem Stück ist nicht erlaubt. Darüber hinaus wäre die unzureichende Kennzeichnung eine Täuschung der Konsumenten/-innen hinsichtlich der Beschaffenheit der Endprodukte.

Was ist so genanntes "Klebefleisch"?

"Klebeschinken" kann großtechnisch durch den Einsatz  eines Enzyms aus der Enzymfamilie der Transglutaminasen hergestellt werden, dessen Fähigkeit zur Vernetzung von Proteinen dabei technologisch genutzt wird. Aufgrund des natürlichen Auftretens von Transglutaminasen in Säugetieren, Fischen und Pflanzen sind diese Enzyme Bestandteil unserer täglichen Nahrung und gelten als gesundheitlich unbedenklich.

Ist "Klebefleisch" gesundheitlich bedenklich?

Bei den für Klebeschinken verwendeten Fleischstücken handelt es sich nicht um minderwertige Ware, noch ist das Enzym gesundheitsschädlich. Bei Kochpökelware, etwa bei Toastschinken, ist das Zusammenführen von mehreren Teilen übrigens erlaubt. Dabei handelt es sich um einen natürlichen Vorgang, indem sich Fleischeiweiß durch Tumbeln (Mischen in der Pökellake) aufschließt und sich im anschließenden Erhitzungsverfahren verbindet.

Was wird seitens der Lebensmittelbehörden unternommen?

Seitens der AGES wird aktuell der Einsatz solcher Enzyme bei einer Schwerpunktaktion in ganz Österreich untersucht. Bislang wurde noch kein "Klebeschinken" entdeckt. Auf EU-Ebene werden derzeit die rechtlichen Bestimmungen zur Kennzeichnung überarbeitet. Davon ist indirekt auch der "Klebeschinken" betroffen. Denn dann müsste z.B. Transglutaminase auf der Packung angeführt werden. Nach Ablehnung des Vorschlags der EU-Kommission durch das EU-Parlament, den Zusatzstoff Rinder- und Schweinethrombin in der EU zu genehmigen, muss sich die EU-Behörde einen neuen Vorschlag überlegen.

Warum werden die Enzyme überhaupt eingesetzt?

Ziel des Einsatzes von Thrombin und Transglutaminase ist es, deren Fähigkeit zur Vernetzung von Proteinen in Lebensmitteln technologisch zu nutzen. Die bindende Wirkung dieser Enzyme kann einerseits zum "Verkleben" von einzelnen Fleisch- und Fischabschnitten herangezogen werden, andererseits kann Transglutaminase auch dazu verwendet werden, die Textur, Stabilität und Haltbarkeit von proteinreichen Lebensmitteln zu verändern.

Wofür wird Thrombin eingesetzt?

Thrombin ist Teil eines Enzympräparats, das neben Thrombin auch Fibrinogen enthält. Das Thrombin-Fibrinogen-Präparat könnte Fleisch zugesetzt werden, um die Bindung von Fleischabschnitten zu bewirken, sodass portionierte Standard-Erzeugnisse einheitlicher Form, Dicke und Qualität hergestellt werden könnten. Das Präparat könnte ferner dazu dienen, Rohmaterial aufzuwerten, indem kleine Fleischabschnitte zu größeren Einheiten zusammengesetzt werden könnten.

Wofür wird Transglutaminase eingesetzt?

Transglutaminase ist dazu geeignet, bei der Herstellung von Fleisch- und Fischprodukten, von Milchprodukten und Produkten auf Pflanzenproteinbasis eingesetzt zu werden. Transglutaminasen wirken überall dort, wo Proteine vorhanden sind und vernetzt werden sollen. Mögliche Anwendungsbeispiele für den Einsatz von Transglutaminasen sind das Verbinden von kleineren Fleischabschnitten zu größeren zusammengesetzten Fleischstücken einheitlicher Form und Dicke, die Optimierung der Konsistenz fettarmer Milchprodukte und die Verbesserung von Textur und Haltbarkeit von Tofu aus Sojamilch. Weiters besteht die Möglichkeit, Transglutaminase bei Back- und Fleischwaren einzusetzen, um die Klebereigenschaften von Gluten zu ersetzen.

Was ist der Unterschied zwischen den beiden?

Die in der LM-Industrie kommerziell genutzte Transglutaminase ist mikrobiellen Ursprungs und ist über einen weiten Temperatur und pH-Bereich stabil und ohne Co-Faktor katalytisch wirksam. Thrombin wird aus tierischem Blutplasma gewonnen und ist das wichtigste Enzym der Blutgerinnung bei Wirbeltieren. Thrombin kann seine bindende Wirkung nur unter Anwesenheit von Fibrinogen entfalten. Thrombin wandelt das Fibrinogen in Fibrin um, welches in Verbindung mit Kollagen die Bindung von Fleischabschnitten bewirkt.

Wie erkenne ich Klebefleisch? KonsumentInnen-Tipp?

Ein Indiz für das Vorliegen von Klebefleischerzeugnissen ist die Form des Produktes selbst, die sehr oft nicht der Form eines natürlich gewachsenen Fleischstückes entspricht. Weiters ist der Hersteller dazu verpflichtet, im Zuge der Kennzeichnung von vorverpackten Fleischerzeugnissen, die für den Letztverbraucher bestimmt sind, die Verbraucherinformation über die tatsächliche Art des Lebensmittels nach den gültigen rechtlichen Bestimmungen sicherzustellen. Auf nationaler und europäischer Ebene sind zur Zeit große Bemühungen seitens der Fachgremien und der Behörde im Gang, um einer missbräuchlichen Anwendung von Transglutaminase und Thrombin entgegenzuwirken, und um sicherzustellen, dass es zu keiner Irreführung der KonsumentInnen bezüglich der Art und Identität der unter Verwendung dieser Enzyme hergestellten Lebensmitteln kommt.

Kommt dies auch bei Fisch zum Einsatz (Fischstäbchen, billige Sushis, Shrimpsersatz, etc)? In der Literatur [1] wird über den möglichen Einsatz von Transglutaminase bei der Herstellung von Surimi (einem Gel aus Fischabschnitten, Wasser, Salz), bei Fischpastete und zur Reduktion des Wasserverlusts beim Auftauen von tiefgefrorenem Fisch berichtet.
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